ScSERF蛋白的骨架化学位移归属

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蛋白质稳态是其执行生理功能的必要条件.异常蛋白聚集、沉淀会导致细胞生理功能的紊乱,诱发多种神经退行性疾病,如肌萎缩性侧索硬化症.因此研究蛋白质异常聚集的机理对于了解神经退行性等疾病的发生机制具有重要意义.ScSERF是一个无序蛋白,由68个氨基酸构成,之前研究表明其在体外能加速Aβ40及α-synuclem聚集并形成淀粉样沉淀、然而具体的分子机制并不清楚.NMR是识别和表征无序蛋白最有力的手段之一,可以表征无序蛋白的结构、动力学及相互作用信息.因此我们首先利用NMR对ScSERF的主链68个氨基酸基团做了全部归属，测量了ScSERF主链的动力学性质，并对其形成二级结构的趋势做了分析。这项工作对于了解ScSERF的生化性质具有重要意义，同时为进一步研究其加速神经退行性疾病相关蛋白聚集沉淀的分子机制奠定了基础。
作者：刘怡聪 金阳卓越 乔杨 禾立春 刘买利
作者单位：中国科学院精密测量科学与技术创新研究院,武汉430071;中国科学院大学,北京100049中国科学院精密测量科学与技术创新研究院,武汉430071
母体文献：2021第二十一届全国波谱学学术会议论文集
会议名称：2021第二十一届全国波谱学学术会议  
会议时间：2021年11月11日
会议地点：浙江温州
主办单位：中国物理学会
语种：chi
分类号：
关键词：神经退行性疾病  发病机制  ScSERF蛋白  淀粉样沉淀
在线出版日期：2022年5月27日
基金项目：
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2024-12-1 19:20 上传 ScSERF蛋白的骨架化学位移归属.pdf

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